Що таке тканинна рідина? Одна з найважливіших складових організму

Організм людини – одна з найскладніших будівель, яка складається з безлічі елементів. Крім внутрішніх органів, існує величезна кількість зв ‘язуючих частин, до однієї з яких належить тканинна рідина. Вона виконує безліч важливих функцій і життєво необхідна кожній людині.

Біологічне визначення

Що таке тканинна рідина? Саме цим питанням задаються багато людей, дізнавшись про існування цього елемента. Досить детальну відповідь дали вчені, які виділили визначення цієї частини організму людини. Тканинна рідина – це одна з частин внутрішнього середовища організму, яка схожа за своїм складом з плазмою і заповнює собою всі відстані між клітинами. До неї відноситься спинномозкова рідина і певні елементи серцевої сумки.

Освіта та видалення

Для найбільш повного розуміння того, що таке тканинна рідина, необхідно вивчити процес її появи. Ця складова виникає в процесі перетворення плазми крові, яка через стінки капілярів проникає в спеціальний зовнішній простір. Саме в цей період і відбувається утворення тканинної рідини, яка залишається між клітинами. Невитрачена частина плазми повертається назад у кровоносну систему.

При нормальному перебігу процесу життєзабезпечення тканинна рідина накопичується в лімфатичних капілярах, з яких поступово переходить у судини і служить основною частиною лімфи. Після проходження всіх етапів вона протікає через лімфовузли і залучається в процес циркуляції крові. Ця течія відбувається протягом усього життя людини, підтримуючи роботу всіх внутрішніх органів, збагачуючи їх поживними речовинами. Видалення цієї рідини відбувається природним шляхом, описаним вище, але якщо цей процес загальмується, і вона починає накопичуватися, можливо виникнення порушень у вигляді набряків різних частин тіла. Все залежить від локалізації.

Порушення у видаленні тканинної рідини

Якщо тканинна рідина не виводиться з організму в певні терміни, відбувається її застій. Під час цього утворюються внутрішні і зовнішні набряки, які можна виявити наступним чином:

• При початкових стадіях місцевого набряку він виявляється за допомогою натискання на проблемну область, в ній утворюється ямка, яка досить довго пропадає.
• На запущеній стадії набряк видно неозброєним оком.
• Скупчення рідини у внутрішніх органах можна виявити шляхом систематичного зважування.

Види місцевого набряку:

• Алергічний – виникає внаслідок реакції організму на різні збудники, виражається у вигляді підшкірних утворень (крапивниця і т. д.), рідше вражається гортань, викликаючи задуху.
• Набряк, викликаний венозний застоєм.
• Лімфатичний застій є причиною найнебезпечнішого набряку. Спочатку він м ‘який, але якщо вчасно не почати лікування, можливий розвиток слонової хвороби.

Загальний набряк утворюється при великій кількості іонів натрію і води в організмі і підрозділюється на такі види:

• сердечний;
• гіпопротеінемічний;
• нирковий;
• застій рідини в легенях;
• набряк мозку.

Склад

Для найбільш повної відповіді на питання про те, що таке тканинна рідина, необхідно розглянути її хімічний склад:

• вода;
• розчинені цукор, сіль, амінокислоти, ферменти тощо;
• кисень;
• вуглекислий газ;
• залишкові явища роботи клітин.

У тканинній рідині міститься дуже мало білка – всього лише 1,5 грама на 100 мілілітрів.

Функція

Яка функція тканинної рідини? Вона є зв ‘язковим елементом між клітинами організму і кровоносними судинами. Тканинна рідина розташовується безпосередньо навколо клітин, забезпечуючи своєчасне розчинення мембран. Клітини, які стикаються з тканинною рідиною, отримують з неї всі необхідні елементи для живлення і кисень. При цьому перероблені речовини повертаються назад у кровоносну систему і продовжують циркулювати по організму. Що таке тканинна рідина? В першу чергу це найважливіший елемент, який виступає в якості сполучної ланки в процесі життєзабезпечення всього організму.

§ 8. БІЛКИ, ЇХНЯ ОРГАНІЗАЦІЯ ТА ФУНКЦІЇ

У природі існує близько 10 трильйонів (10 12 ) різних білків, що забезпечують життєдіяльність організмів усіх ступенів складності від вірусів до людини та вирізняють між собою представників тих двох мільйонів видів організмів, відомих на сьогодні в біології. Від чого залежить така вражаюча різноманітність білків?

ЗМІСТ

Які особливості будови білків?

БІЛКИ – це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Особливістю сучасних досліджень білків є визначення білкового складу організмів; цим займається така наука, як протеоміка.

Білки є біополімерами з 20 різних мономерів – природних основних амінокислот, поєднаних у макромолекулах в специфічних кількості й послідовності. Порядок розташування амінокислот у молекулі білка визначається геном.

Амінокислоти – це малі біомолекули, до складу яких входять аміно- і карбоксильна групи. Крім того, вони містять характеристичну (радикал-R) групу, яка у різних амінокислот є різною (іл. 15). При взаємодії NН₂-групи однієї амінокислоти з СООН-групою іншої утворюються пептидні зв’язки, що визначають міцність білкових молекул (іл. 16). За біологічними особливостями амінокислоти поділяють на замінні (наприклад, аланін, аспарагін) та незамінні (аргінін, валін). Перші синтезуються в організмі людини і тварин, а другі не синтезуються і потрапляють до нього лише з харчовими продуктами. Для нормальної життєдіяльності організм потребує повного набору з 20 основних амінокислот.

Іл. 15. Загальна структурна формула амінокислоти

Іл. 16. Схема утворення пептидного зв’язку

Білки поділяють за хімічним складом на прості (протеїни) та складні (протеїди). Прості білки побудовані лише з амінокислотних залишків, а складні містять ще й небілкові компоненти (атоми Феруму в гемоглобіні, Цинку – в інсуліні, Магнію – в хлорофілі, молекули ліпідів – у ліпопротеїдах, вуглеводів – у глікопротеїдах, нуклеїнових кислот – у нуклеопротеїдах).

Отже, нескінчена різноманітність білків визначається різноманітністю комбінацій амінокислот та їхньою здатністю сполучатись з іншими молекулами.

Якою є структурна організація білків?

Виокремлюють чотири рівні структури білків (іл. 17).

Іл. 17. Структурна організація білків: 1 – первинна структура (ланцюг); 2 – вторинна структура (спіраль); 3 – третинна структура (глобула); 4 – четвертинна структура (мультимер)

Первинна структура кодується відповідним геном, є специфічною для кожного окремого білка і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка. Формують первинну структуру білків пептидні зв’язки, хоча можуть мати місце і ковалентні дисульфідні зв’язки.

Вторинна структура являє собою форму спіралі або структуру складчастого листка і є найстійкішим станом білкового ланцюга. Така стійкість формується завдяки численним водневим зв’язкам. Прикладами білків із вторинною структурою є кератини (утворюють волосся, нігті, пір’я тощо) і фіброїн (білок шовку).

Третинна структура виникає в результаті взаємодії амінокислотних залишків з молекулами води. При цьому гідрофобні «хвости» «втягуються» всередину білкової молекули, а гідрофільні групи орієнтуються у бік розчинника завдяки водневим зв’язкам. У такий спосіб формується компактна молекула білка, усередині якої практично немає молекул води. Підтримання третинної структури забезпечують ковалентні дисульфідні та нековалентні йонні, гідрофобні й електростатичні зв’язки. До білків з третинною структурою відносять міоглобін.

Четвертинна структура виникає внаслідок поєднання кількох субодиниць з утворенням білкового комплекса (мультимеру). Підтримання цієї структури також забезпечують йонні, гідрофобні та електростатичні зв’язки. Типовим білком четвертинної структури є гемоглобін.

Білки можуть тривалий час зберігати структуру і фізико-хімічні властивості. Але є ряд чинників (температура, кислоти, луги, важкі метали), вплив яких спричиняє втрату природної структури білка із збереженням первинної. Цей процес називається денатурацією. Якщо дія цих чинників припиняється, то білок відновлює свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією. У живих організмах ці властивості білків пов’язані з виконанням певних функцій: сприйняттям сигналів із зовнішнього середовища, забезпеченням рухів тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білка називають деструкцією.

Отже, на різноманітність білків впливає ще й їхня просторова структура, яка формується в процесі згортання білків (або фолдингу).

Яка роль білків у життєдіяльності організмів?

Головна характеристика білків, що дає їм змогу виконувати різноманітні функції, – здатність зв’язуватися з іншими молекулами. Ділянки білків, що відповідають за це, називаються ділянками зв’язування. Функції білків у клітині різноманітніші, ніж функції інших макромолекул. Основними із них є:

• будівельна – білки є будівельним матеріалом для багатьох структур (наприклад, колаген є компонентом хрящів, кератин будує пір’я, нігті, волосся, роги, еластин – зв’язки);

• каталітична – білки-ферменти прискорюють хімічні реакції (наприклад, трипсин каталізує гідроліз білків);

• рухова – скоротливі білки забезпечують рухи, зміну форми клітин організму (наприклад, міозин, актин утворюють міофібрили);

• транспортна – білки можуть зв’язувати і транспортувати неорганічні та органічні сполуки (наприклад, гемоглобін переносить О₂ у крові хребетних, міоглобін переносить О₂ у м’язах, гемоціанін переносить О₂ у крові головоногих молюсків);

• захисна – білки захищають від ушкоджень, антигенів тощо (наприклад, антитіла інактивують чужорідні білки, фібриноген є попередником фібрину під час зсідання крові);

• регуляторна – білки регулюють активність обміну речовин (наприклад, гормони інсулін, глюкагон регулюють обмін глюкози, соматотропін є гормоном росту);

• енергетична – під час розщеплення білків у клітинах вивільняється енергія (1 г = 17,2 кДж);

• сигнальна – є білки, що можуть змінювати свою структуру під дією на них певних чинників і передавати сигнали, які при цьому виникають (наприклад, родопсин – зоровий пігмент);

• запаслива – білки можуть відкладатися про запас і слугувати джерелом важливих сполук (наприклад, яєчний альбумін як джерело води, казеїн – білок молока);

• поживна – є білки, що їх споживають організми (наприклад, казеїн – білок молока для живлення малят ссавців).

Існує багато білків, які розширюють перелічені вище функції білків. Білкову природу мають деякі антибіотики, отрути змій і павуків, бактеріальні токсини. У деяких арктичних риб у крові є білок, що виконує функції антифризу: він не дає крові цих тварин замерзати.

Отже, різноманітність білків визначає й різноманітність їхніх функцій у життєдіяльності організмів.

ДІЯЛЬНІСТЬ

ПРАКТИЧНА РОБОТА № 1 (А)

Розв’язування елементарних вправ зі структури білків

Мета: формувати вміння розв’язувати елементарні вправи з молекулярної біології.

Що потрібно пам’ятати для розв’язування вправ

• Відносна молекулярна маса (M_r) білків вимірюється в атомних одиницях маси (а. о. м.) або дальтонах (Да)

• Відносна молекулярна маса амінокислоти – 100 а. о. м.

Вправа 1. Молекулярна маса білка каталази дорівнює 224 000 а. о. м. Скільки амінокислотних залишків є в цій молекулі? Яка кількість пептидних зв’язків між амінокислотами утворює ланцюг?

Вправа 2. Інсулін (гормон підшлункової залози) має молекулярну масу 5 610 а. о. м. Визначте, скільки аміно- і карбоксильних функціональних груп входить до його складу.

Вправа 3. Визначте молекулярну масу білка лізоциму, до складу якого входить 130 амінокислот.

Вправа 4. Молекулярна маса гемоглобіну дорівнює 68 660 Да. Всього до складу (всіх 4 субодиниць гемоглобіну) входить 602 амінокислоти. Визначте молекулярну масу гему.

Вправа 5. Гемоглобін крові людини містить 0,34 % Феруму. Визначте мінімальну масу молекули гемоглобіну (молекулярну масу білка можна визначити за формулою: М = 100 х а/б, де М – молекулярна маса білка; а – атомна або молекулярна маса компонентів; б – відсотковий склад компонента).

Вправа 6. Карбоангідраза – це фермент, за допомогою якого утворюється вуглекислий газ у процесах тканинного дихання. Молекули ферменту містять 0,23 % Цинку. Визначте молекулярну масу карбоангідрази.

СТАВЛЕННЯ

Наведіть приклади харчових продуктів, що містять білки. Вкажіть значення білків в організмі людини. Зробіть висновок про необхідність вживання людиною білкових харчових продуктів.

РЕЗУЛЬТАТ

Оцінка

Завдання для самоконтролю

1. Що таке білки? 2. Що таке амінокислоти? 3. Назвіть структурні рівні організації білків. 4. Що таке денатурація і ренатурація? 5. Назвіть зв’язки, що стабілізують структуру білків. 6. Назвіть основні функції білків.

7. Які особливості будови білків? 8. Якою є структурна організація білків? 9. Яка роль білків у життєдіяльності організмів?

10. Від чого залежить нескінченна різноманітність білків?

БІОХІМІЯ – Підручник – Остапченко Л. І. – 2012

Третинна структура білків – це тривимірна просторова структура, що утворюється за рахунок взаємодій між радикалами амінокислот, які можуть розмішуватися на значній відстані один від одного в поліпептидному ланцюзі.

Зв’язки, які беруть участь у формуванні третинної структури білків. Під час укладання поліпептидний ланцюг білка намагається прийняти енергетично вигідну конформацію, яка характеризується мінімумом вільної енергії. Тому гідрофобні радикали амінокислот прагнуть до об’єднання всередині глобулярної структури розчинених у воді білків. Між ними виникають так звані гідрофобні взаємодії, а також вандерваальсові сили між близько розташованими атомами. У результаті всередині білкової глобули формується гідрофобне ядро. Гідрофільні групи пептидного каркаса під час формування вторинної структури утворюють велику кількість водневих зв’язків, завдяки чому виключається зв’язування з ними води й руйнування внутрішньої, щільної структури білка.

Гідрофільні радикали амінокислот прагнуть утворити водневі зв’язки з водою і тому в основному розміщуються на поверхні білкової молекули. Усі гідрофільні групи радикалів амінокислот, опинившись усередині гідрофобного ядра, взаємодіють одна з одною за допомогою іонних і водневих зв’язків (рис. 5.11).

Рис. 5.11. Типи зв’язків, які виникають між радикалами амінокислот під час формування третинної структури білка:

1 – іонні; 2 – водневі; 3 – гідрофобні; 4 — дисульфідні

Іонні зв’язки можуть виникати між негативно зарядженими (аніонними) карбоксильними групами радикалів аспарагінової та

глутамінової кислот і позитивно зарядженими (катіонними) групами радикалів аргініну, лізину або гістидину.

Водневі зв’язки виникають між гідрофільними незарядженими групами (такими, як -ОН, -CONH₂, SH-групи) і будь-якими іншими гідрофільними групами.

Білки, що функціонують у неполярному (ліпідному) оточенні, наприклад білки мембран, мають іншу будову: гідрофільні радикали амінокислот розміщені всередині білка, тоді як гідрофобні амінокислоти локалізовані на поверхні молекули й контактують з неполярним оточенням. У кожному випадку радикали амінокислот займають найвигідніше біоенергетичне положення.

Третинну структуру деяких білків стабілізують дисульфідні зв’язки, які утворюються за рахунок взаємодії SH-груп двох залишків цистеїну. Ці два залишки цистеїну можуть бути розташовані далеко один від одного в лінійній первинній структурі білка, але під час формування третинної структури вони зближуються й утворюють міцний ковалентний зв’язок між радикалами (рис. 5.12).

Рис. 5.12. Утворення дисульфідного зв’язку в білках

Більшість внутрішньоклітинних білків позбавлені дисульфідних зв’язків. Але такі зв’язки поширені в білках, що секрету- ються клітиною в позаклітинний простір. Вважають, що ці ковалентні зв’язки стабілізують конформацію білків поза клітиною і запобігають їхній денатурації. До таких належать гормон інсулін та імуноглобуліни.

Інсулін – білковий гормон; містить 51 амінокислоту, складається з двох поліпептидних ланцюгів (ланцюг А містить 21 амінокислоту, ланцюг В – 30 амінокислот). Інсулін синтезується в β-клітинах підшлункової залози й секретується в кров у відповідь на підвищення концентрації глюкози в крові. У структурі інсуліну є два дисульфідні зв’язки, що з’єднують два поліпептидні ланцюги А і В, і один дисульфідний зв’язок усередині ланцюга А (рис. 5.13).

Усі білки з однаковою первинною структурою, що знаходяться в однакових умовах, набувають однакової, характерної для даного індивідуального білка конформації, що визначає його специфічну функцію. Функціонально активну конформацію білка називають «нашивна структура».

Рис. 5.13. Дисульфідні зв’язки у структурі гормону інсуліну

Гідрофобні взаємодії, а також іонні та водневі зв’язки належать до розряду слабких, оскільки їхня енергія лише ненабагато перевищує енергію теплового руху атомів при кімнатній температурі (уже за цієї температури можливий розрив таких зв’язків). Підтримання характерної для білка конформації є можливим завдяки виникненню великої кількості слабких зв’язків між різними ділянками поліпептидного ланцюга.

Білки складаються з величезної кількості атомів, які перебувають у постійному (броунівському) русі, що приводить до невеликих переміщень окремих ділянок поліпептидного ланцюга, які зазвичай не порушують загальну структуру білка та його функції. Отже, білкам притаманна конформаційна лабільність – схильність до невеликих змін конформації за рахунок руйнування одних і утворення інших слабких зв’язків. Конформація білка може змінюватися в разі зміни хімічних і фізичних властивостей середовища, а також при взаємодії білка з іншими молекулами. Унаслідок цього відбувається зміна просторової структури не тільки ділянки, що контактує з іншою молекулою, але й конформації білка в цілому. Конформаційні зміни відіграють величезну роль у функціонуванні білків у живій клітині.

Розрив великої кількості слабких зв’язків у молекулі білка приводить до руйнування її конформації. Оскільки розрив зв’язків за дії різних факторів має випадковий характер, то молекули одного індивідуального білка набувають у розчині форми випадково сформованих невпорядкованих клубків, що відрізняються один від одного тривимірною структурою. Втрата нативної конформації супроводжується втратою специфічної функції білків. Цей процес називається денатурацією білків. Розриву пептид- них зв’язків під час денатурації білків не відбувається, тобто первинна структура білка не порушується.

У денатурованому білку гідрофобні радикали, які в нативній структурі молекули заховані всередині гідрофобного ядра, опиняються на поверхні. За достатньо великої концентрації білка й за відсутності сильного відштовхувального заряду молекули можуть об’єднуватись одна з одною гідрофобними взаємодіями, при цьому розчинність білка знижується й відбувається утворення осаду.

Компактна, щільна просторова структура нативного білка під час денатурації стрімко збільшується в розмірах і стає легко досяжною для розщеплення пептидних зв’язків протеолітичними ферментами (рис. 5.14). Термічна обробка м’ясної їжі перед уживанням не тільки поліпшує її смакові якості, але й полегшує її ферментативне перетравлювання в травній системі. Крім того, денатуруючу дію на харчові білки має і кисле середовище шлунка, що викликає денатурацію тих білків, які не піддавалися попередній температурній обробці, а також чинить денатуруючий вплив на білки мікроорганізмів, які потрапили до шлунку з їжею.

Денатурацію білків викликають фактори, котрі сприяють розриву гідрофобних, водневих та іонних зв’язків, які стабілізують конформацію білків:

✵ висока температура (понад 50 °С), що збільшує тепловий рух атомів і молекул і приводить до розриву слабких зв’язків;

✵ інтенсивне струшування розчину, що спричинює зіткнення білкових молекул з повітряним середовищем на поверхні розділу фаз і зміни конформації цих молекул;

✵ органічні речовини (наприклад, етиловий спирт, фенол і його похідні) здатні взаємодіяти з функціональними групами білків, що викликає їхні конформаційні зміни. Для денатурації білків у біохімічних дослідженнях часто використовують сечовину або гуанідинхлорид, які утворюють водневі зв’язки з аміно- і карбонільними групами пептидного каркасу та деякими функціональними групами радикалів амінокислот. Відбувається розривання зв’язків, які беруть участь у формуванні вторинної та третинної структури нативних білків, і утворення нових зв’язків з хімічними реагентами:

Рис. 5.14. Структура нативної молекули білка (у центрі) і трьох денатурованих молекул цього самого білка

✵ солі важких металів (мідь, ртуть, срібло, свинець та ін.) утворюють міцні зв’язки з важливими функціональними групами білків (найчастіше з -SH), змінюючи їхню конформацію та активність;

✵ детергенти – речовини, які містять гідрофобний вуглеводневий радикал і гідрофільну функціональну групу (такі речовини називають амфіфільними). Гідрофобні радикали білків взаємодіють з гідрофобними частинами детергентів, що змінює конформацію білків. Денатурований під дією детерген-

тів білок зазвичай залишається в розчиненому вигляді, тому що гідрофільні частини денатуруючої речовини утримують його в розчині. До найвідоміших детергентів відносять різноманітні мила (рис. 5.15).

Рис. 5.15. Денатурація білків за допомогою детергентів

Схильність більшості білків до денатурації в процесі їхнього виділення, зберігання й використання значно ускладнює їхнє отримання та використання в медицині.

Для правильного поводження з білковими лікарськими препаратами до них додають інструкцію, в якій указують умови їхнього зберігання та використання. Так, більшість білкових препаратів необхідно зберігати при температурі не вище 10 °С, розчиняти сухі препарати охолодженою до кімнатної температури кип’яченою водою для запобігання їхньої денатурації.

У біохімічних дослідженнях перед визначенням у біологічному матеріалі низькомолекулярних сполук із розчину зазвичай видаляють білки. Для цього найкраще використовувати трихлороцтову кислоту. Після її додавання до розчину денатуровані білки випадають в осад і легко видаляються фільтруванням. Трихлороцтову кислоту можна також використовувати для денатурації ферментів з метою припинення ферментативної реакції.

У медицині денатуруючи агенти часто використовують для стерилізації медичних інструментів і матеріалу, а також як антисептики. Наприклад, у автоклаві при високій температурі стерилізують медичні інструменти та матеріали.

Фенол і його похідні (крезол, резорцин) належать до відомих антисептиків ароматичного ряду. Маючи високу гідрофобність, вони ефективно діють на вегетативні форми бактерій і гриби, викликаючи денатурацію їхніх білків. Ефективність антисептичних властивостей зменшується зі збільшенням розчинності препарату у воді.

Розчин крезолу в калійному милі відомий як препарат лізол, що використовується як дезінфікуючий засіб.

Березовий дьоготь – одна з основних складових частин мазі Вишневського – містить у своєму складі фенол. Препарат використовується для лікування ран, має високу антимікробну дію.

Значна кількість антисептиків представлена солями важких металів. Їхня антимікробна дія пов’язана з тим, що вже і досить низьких концентраціях вони взаємодіють з білками мікроорганізмів, блокують їхні SH-групи і змінюють їхню конформацію. Через високу токсичність більшість ліків, до складу яких входять солі важких металів, використовують як поверхневі антисептики.

Сильну антимікробну активність має, наприклад, сулема – дихлорид ртуті (HgCl₂). Її використовують для обробки рук і дезінфекції приміщень. Випадкове чи зумисне отруєння препаратами ртуті викликає важкі некротичні ураження слизової оболонки травного тракту та некротичні зміни в нирках. Антимікробні властивості мають і препарати срібла, такі як ляпіс (AgNОз), коларгол (срібло колоїдальне), їх використовують для обробки слизових оболонок під час інфекційних захворювань.

Биологическая библиотека – материалы для студентов, учителей, учеников и их родителей.

Наш сайт не претендует на авторство размещенных материалов. Мы только конвертируем в удобный формат материалы, которые находятся в открытом доступе и присланные нашими посетителями.

Если вы являетесь обладателем авторского права на любой размещенный у нас материал и намерены удалить его или получить ссылки на место коммерческого размещения материалов, обратитесь для согласования к администратору сайта.

Разрешается копировать материалы с обязательной гипертекстовой ссылкой на сайт, будьте благодарными мы затратили много усилий чтобы привести информацию в удобный вид.